Небольшая попытка разобраться с биохимией :) Энзимы = Ферменты
Энзимы и моно-питание
Поскольку моно-питание (не полное) является большой
частью моего
стиля жизни уже много лет, и так как я недавно познакомилась с
безапелляционными сыромоноедами :), я решила не
пожалеть времени
на изучение преимуществ именно моно-едения.
Мои познания в биохимии ограничиваются учебником для вузов как-то
прочитанным не полностью с помощью энциклопедического словаря, а также
научно-популярными статьями.
Тем не менее, непонятного по-поводу сыроедения у меня осталось
мало. Ясно, что необходимые катализаторы-энзимы и частично коэнзимы не
переносят и слабой тепловой обработки, а также понятны аргументы о
симбиотической кишечной флоре и разности ее состава на разных пищевых
элементах, о дополнительных токсинах в переработанной пище, о реакции
иммунной системы антигенами (лейкоцитами) на термически-обработанную
пищу.
Что касается "моно", я больше следую собственным вкусовым
предпочтениям, субъективным осознанием чрезмерности ухищрений,
руководствуюсь выводами наблюдения за природой и собственным
самочувствием, кротко- и средне-срочным.
Начну с мнения Изюма, одного из первых сыромоноедов, с тысячами последователей:
Любой живой продукт содержит собственные энзимы а
также
коэнзимы(витамины) без которых энзимы просто не могут
существовать, энзимы также содержат атомы металлов (те которые зовут
микроэлементами), а так же питательную среду на которой все это может
существовать. И все это есть части одного неделимого продукта, и только
энзимы данного продукта могут работать с его же коэнзимами и только
питательная среда этого же продута может быть средой их активности.
Почему "только питательная среда этого же продута может быть средой их активоности"? Практикой доказано обратное (например, широкое использование энзимов в промышленности).
И смешивая живые продукты между собой люди просто полностью ставят в тупик свой организм, так как это уже не однородно-мертвая масса как у любителей кулинарии к которой полностью организм применяет собственные энзимы для ее переработки, а живая активная разношерстная масса к которой и собственные энзимы организма не подходят и смешанные в одну массу энзимы коэнзимы и питательные вещества разных типов тоже толком действовать не могут из-за подобной мешанины.
http://syromonoed.com/?q=node/40 Мне все же кажется, что тупик не полный
(доказательством
могут служить прекрасное здоровье многолетних обычных сыроедов-веганов),
хотя эффективность воздействия энзимов на пищу в
присутствии
сопутствующих витаминов и микроэлементов может и быть выше
без
смешивания.
Нескольких выдержек из других русскоязычных ресурсов:
Тем
не менее, можно сказать, что определённая группа энзимов способна
принять в свой специально ограниченный активный центр (устье) только
совершенно определённые субстраты и лишь потом их изменять.
Кроме того, отдельные типы энзимов полностью специфичны в том смысле,
что
энзим всегда способен провести только одно определённое
изменение
субстрата, т.е. действовать абсолютно конкретным образом....И, наконец, последнюю группу составляют уже описанные энзимы,
способные
разлагать сложные соединения. Поскольку реакция
осуществляется
при
участии воды, эти энзимы называются гидролазами.
Пока все ясно о специфичности только к определенным группам
веществ
- различным углеводам, белкам и жирам. И что нас, по всей видимости,
интересуют гидролазы.
Существуют
определённые вещества, которые, с точки зрения своей внешней
пространственной формы, почти не отличаются от коэнзимных строительных
кирпичиков. Похожесть в данном случае такова, что нельзя исключить
возможность замены.
И действительно, время от времени энзим позволяет ввести себя в
заблуждение и допускает подобное вещество в свой активный центр. Таким
образом укомплектованный энзим перестаёт выполнять свою функцию
-
ошибка, вызванная неверным соединением, приводит к заболеванию.Это говорит в пользу моно-едения - удается минимизировать возможность
такой
замены (?).
Таким
образом, в нашей крови и лимфе без устали плавают в огромных,
многомиллионных количествах абсолютно безопасные формации неактивных
энзимов, которые активируются только в тот момент, когда в каком-нибудь
месте нашего тела настанет ситуация, требующая определённого
вмешательства энзимов. Активация соответствующих энзимов
произойдёт
только в тот момент, когда другой специфический энзим, активированный
непосредственно перед этим, устранит вышеописанный предохранитель.
Лишь в этом случае энзим становится активным и готов принять
нежелательный субстрат, видоизменить его и обезвредить. Это первый
предохранитель.
Вторым предохранителем являются так называемые ингибиторы энзимов,
также
постоянно присутствующие в нашем организме. Они обладают
способностью немедленно выводить из строя те активированные энзимы,
количество которых повысилось в такой степени, что их избыток является
для организма нежелательным. Ингибиторы заполняют активный центр
соответствующих энзимов то ли навсегда, то ли временно. Во
втором
случае энзим способен свою активность, по прошествии некоторого времени,
обновить.
Кроме того, существуют и экзогенные ингибиторы, которые не являются
частью
организма.
То есть, при моно-питании можно избежать примесей возможных ингибиторов
(?).
Герберт Шелтон, Жизнь по правилам здоровья:
Каждый энзим специфичен по своему действию, то есть он влияет
только
на
один класс пищевых веществ.
Энзимы, которые действуют на углеводы, не действуют ни на белки, ни на
соли, ни на жиры. Они даже более специфичны, чем можно предполагать.
Например, при переваривании родственных веществ, например дисахаридов
(комплексные сахара), энзимы, которые действуют на мальтозу, не
способны влиять на лактозу. Для каждого вида сахара требуется свой
энзим.
Это специфическое свойство энзимов имеет большое значение, так как
пищеварение проходит через различные стадии, на каждой из
которых
действует свой энзим.
Различные энзимы в состоянии осуществить свою работу только в том
случае, если предыдущая была выполнена надлежащим образом. Так, если
пепсин не превратил протеины в пептоны, то энзимы, которые превращают
пептоны в аминокислоты, не способны влиять на протеины.
Хотя
энзимов известно уже более 3-х тысяч, пищеварительных, находящихся в
сырой пище, а не в нашем организме, мне удалось найти не так уж много,
только такие как амилазы, протеазы, липазы.
Здесь тоже представлены не все:
aмилаза для разных углеводов:
- диастаза для крахмала;
- сукраза для сложных сахаров и опять же крахмала;
- мальтаза для простых сахаров;
- инвертаза для обычного сахара;
- глюкоамилаза, превращает крахмал в глюкозу;
+ протеаза (бромелаин, папаин, пептин, пептидаза) для
белков;
+ липаза для жиров;
+ целлулаза для клетчатки.
Видно, что разные энзимы могут выполнять одну и ту же функцию. Или нет? Или, например, крахмальные соединения, бывают разные?
Поскольку
нам не хотелось бы перегружать поджелудочную железу производством
отсутствующих в пище ферментов, рассмотрим утверждение:
Имеются 22 пищеварительных фермента, которые вырабатывает поджелудочная железа.
http://www.inmoment.ru/beauty/health-body/chemical-cТолько 22?.. Достаточно ли 22-х для всех видов пищи? Может это не полная адаптация и переваривание собственными (организма) энзимами не совершенно?
А
как
насчет остальных энзимов, специфичных для каждого вида
растительных
продуктов? Дело только в определенных ко-энзимах,
которые должны
присутствовать в питательном "сырье" и их концентрации?
А может
другие энзимы еще не известны науке? Или я не знаю, что искать?
Многие ко-энзимы "привязаны" к энзиму, и если эту связь
не
разрушать, действовать они будут совместно и затеряться в пищевой смеси
не
должны, хотя кто знает? Или они в пище связываются только при
определенных условиях, например, при наличии каких-то других
отдельных кофакторов наличествующих только в соответствующем
сырье?
Коэнзимы - маленькие органические молекулы
связанные с
энзимамикофакторам, которые также включают ионы металлов.
Кофакторы:
- неотъемлемые ионы;
- непрочно присоединенные (у металло-активных ензимов);
- прочно присоединенные (у металло-энзимов);
- коэнзимы;
- прочно присоединенные протезный группы;
- непрочно присоединенные ко-субстраты.
На анимированной 3-D модели человеческой глиоксалазы видны ее части -
цинк, и два включения - ингибиторы. Рассмотрим амилазу. На этой картинке она опять же
связана с
хлоридным ионом (зеленый шарик) и ионом кальция
(другой
шарик).
Энзимы, которые требуют ко-фактора, но не имеют присоединенного называются апо-энзимами. Апо-энзим совместно с ко-фактором (-ами) называется холо-энзим (это активная форма). Большинство ко-факторов не присоединены к энзиму ковалентно, но связаны с ним очень прочно.
http://www.statemaster.com/encyclopedia/EnzymeВопросы, которыея задаю себе (как направление дальнейшего изучения) а также всем, кто разбирается или желает разобраться в биохимии этого процесса:
- Являются ли пищеварительные энзимы апо-энзимами?
- Какие именно кофакторы им нужны?
- Взаимозаменимы ли они?
Структурные
особенности ферментов, необходимые для их функционирования, легко
утрачиваются. Так, при нагревании происходит перестройка белковой цепи,
сопровождающаяся потерей каталитической активности. Важны также
щелочные или кислотные свойства раствора. Большинство ферментов лучше
всего "работают" в растворах, pH которых близок к 7, когда концентрация
ионов H+ и OH- примерно одинакова. Связано это с тем, что структура
белковых молекул, а следовательно, и активность ферментов сильно
зависят от концентрации ионов водорода в среде.Скорость
ферментативной реакции зависит от концентрации субстратаи количества
присутствующего фермента. Эти величины определяют, сколько молекул
фермента соединится с субстратом, и именно от содержания
фермент-субстратного комплекса зависит скорость реакции, катализируемой
данным ферментом."
"Выяснение механизмов действия ферментов во всех
деталях - дело будущего, однако некоторые важные их особенности уже
установлены.
...роль фермента состоит в снижении энергетического барьера, который нужно преодолеть субстрату для превращения в продукт. Как именно обеспечивается такое снижение - до конца не установлено.
http://dic.academic.ru/dic.nsf/enc_colier/1629/%D0%A4%D0%95%D0%A0%D0%9C%D0%95%D0%9D%D0%A2%D0%AB
Означает ли это, что, употребляя один вид пищи, мы тем самым повышаем
концентрацию субстрата?
А вот взгляд Др. Хоуэлла:
Ферменты больше чем катализаторы. Катализаторы - это просто инертные
вещества. Они совершенно не обладают жизненной энергией, которую мы
наблюдаем у ферментов. Например, в процессе действия ферменты дают
определённое излучение, чего не скажешь о катализаторах. К тому же,
хотя ферменты содержат белок (а некоторые содержат витамины),
активность ферментов никогда не была синтетизирована. Более того, не
существует комбинации белков или какой-либо комбинации аминокислот или
другого вещества, которое бы наделяло энергией фермент. В ферментах
есть протеины, однако они служат как переносчики фактора активности
фермента. Таким образом, можно утверждать, что ферменты состоят из
белковых транспортировщиков, заряженных энергией, также как и батарейка
состоит из металических пластинок, заряженных электрической энергией.
На
чем он базируется, я пока не выяснила, но физическое истолкование
процесса, может даже уходящее глубоко в микро-мир, необходимо для
рассмотрения.
...вследствие нехватки ферментов размеры мозга
уменьшаются. Кроме того, увеличивается щитовидная железа даже при
достаточном количестве йода в организме. Это было доказано на многих
представителях животного мира. - привожу это как еще один повод для стремления к оптимальному использованию
энзимов...
Англояз. ресурсы, кое-что из которых я собираюсь перевести:
Только для небольшого числа ферментов известны коферменты,
доступные идентификации и прямому определению!
...3
принципа, которые могли служить основой для классификации ферментов и
их обозначения.
Первый принцип – химическая природа фермента, т.е. принадлежность к флавопротеинам, пиридоксальфосфатпротеинам, гемо-протеинам, металлопротеинам и т. д. Однако этот принцип не мог служить общей основой для классификации, так как только для небольшого числа ферментов известны простетические группы, доступные идентификации и прямому определению.
Второй принцип – химическая природа субстрата, на который действует фермент. По этому принципу трудно классифицировать фермент, так как в качестве субстрата могут служить разнообразные соединения внутри определенного класса веществ (белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты) и бесчисленное множество промежуточных продуктов обмена.
В основу принятой классификации положен третий принцип – тип катализируемой реакции , который является специфичным для действия любого фермента. Этот принцип логично использовать в качестве основы для классификации и номенклатуры ферментов."
http://www.xumuk.ru/biologhim/057.htmlПростетическая группа - органические соединение небелковой природы, входящее в состав сложных белков — протеидов. В ферментативном катализе П. г. обычно называют коферменты, прочно связанные с белковой частью биокатализатора (апоферментом) и остающиеся присоединёнными к молекуле белка в течение всего каталитического акта (например, липоевая кислота, рибофлавин, биотин, гемы и др.).
Этим П. г. отличаются от коферментов-переносчиков, действие которых связано с их переходом от одной молекулы фермента к другой. Однако это разграничение часто условно, т.к. одно и то же соединение, например флавинадениндинуклеотид, действует в одних случаях как типичный диссоциирующий кофермент, в других — остаётся прочно связанным с белком."
http://slovari.yandex.ru/dict/bse/article/00063/28400.htm&stpar1=58.1143.1Пищевые энзимы - "внешние", экзо-энзимы.
Екзо-энзимы - энзимы, произведенные в клетке и выпущенные из нее для внеклеточного пищеварения.
http://academic.pgcc.edu/~kroberts/web/exoenzymes/exoenzymes.htm - англ.яз.И нас должно интересовать само-переваривание, т.е. ферментами самой пищи, без затрат на использование собственных. Вот что посвящено аутолитическому пищеварению в мед. энциклопедии и учебнике по физиологии человека:
Аутолитическое П. происходит благодаря экзогенным ферментам, поступившим в пищеварительный тракт в составе принятой пищи.
http://dic.academic.ru/dic.nsf/enc_medicine/23502/%D0%9F%D0%B8%D1%89%D0%B5%D0%B2%D0%B0%D1%80%D0%B5%D0%BD%D0%B8%D0%B5Аутолитическое пищеварение осуществляется за счет экзогенных гидролаз, которые вводятся в организм в составе принимаемой пищи. Роль данного пищеварения существенна при недостаточно развитом собственном пищеварении. У новорожденных собственное пищеварение еще не развито, поэтому возможно его сочетание с аутолитическим пищеварением, т. е. питательные вещества грудного молока перевариваются ферментами, поступающими в пищеварительный тракт младенца в составе грудного молока.
http://www.bibliotekar.ru/447/145.htmВ грудном молоке содержится 19 пищеварительных ферментов. Они осуществляют аутолитическое пищеварение, то есть расщепление пищевых веществ, содержащихся в молоке, тем самым значительно облегчают для ребенка процессы переваривания и усвоения. Ферменты, содержащиеся в женском молорке (пепсин, трипсин, липаза, амилаза), фактически восполняют дефицит ферментов ЖКТ у ребенка раннего возраста. Присутствие в женском молоке липазы очень важно, поскольку стимулиру-ещя (?) солями желчи липаза грудного молока содействует перевариванию 30-40% жиро.
http://pediatria-info.ru/Raxit-spazmofiliya-anemiya/Autoliticheskoe-pishevarenie.htmlФерменты, участвующие в фундаментальных процессах превращения энергии, таких, как расщепление сахаров, образование и гидролиз высокоэнергетического соединения аденозинтрифосфата (АТФ), присутствуют в клетках всех типов – животных, растительных, бактериальных. Однако есть ферменты, которые образуются только в тканях определенных организмов.
http://www.krugosvet.ru/enc/nauka_i_tehnika/biologiya/FERMENTI.html
Интересно, а что потом происходит с энзимами - перевариваются, как
обычные
белки?
Мне всегда было интересно, почему потребность в витаминах
рассчитывается прямо-пропорционально количеству употребляемое пищи (в
килокалориях). Получается, они нам нужны в основном для ее усвоения как
кофакторы?
Рассмотрим среднее (182 г) яблоко. В нем ~ 25.1 г углеводов (всех).
Из них балластных веществ - 4.4 г; крахмала - 0.1 г; сахаров - 18.9 г.
Из этих сахаров:
- сахароза - 3768 мг,
- глюкоза - 4423 мг,
- фруктоза - 10738 мг.
Простые углеводы сахара (глюкоза, фруктоза) переваривания не требуют. Они благополучно всасываются в ротовой полости, 12-и перстной кишке и тонком кишечнике. Сахароза (простой сахар), попавшая в тонкий кишечник, под действием фермента сахарозы быстро превращается в глюкозу и фруктозу.
http://www.sportelement.ru/metodart/uid=616
Значит, для всех углеводов яблока нам нужна сукраза (=сахараза), фермент
сахарозы.
В яблоке есть еще пол-грамма белка (не менее 18 аминокислот) и 0.3 г
жира.
Ферменты,
расщепляющие белки называются “протиолитическими”. Примерно 95-97%
белков пищи (те, что подверглись расщеплению) всасываются в кровь в
виде свободных аминокислот.
"Основной протеолитический фермент желудка - пепсин. Пепсин расщепляет крупные белковые молекулы до пептидов и аминокислот. Активен пепсин только в кислой среде, поэтому для его нормальной активности необходимо поддерживать определенный уровень кислотности желудочного сока.
В 12-и перстной кишке пептиды и белки подвергаются уже более сильной “агрессии” протеолитичекими ферментами. Источником этих ферментов служит внешнесекреторный аппарат поджелудочной железы. Итак, 12-и перстная кишка содержит такие протеолитические ферменты, как трипсин, химотрипсин, коллагеназа, пептидаза, эластаза. А отличие от протеолитичеких ферментов желудка, ферменты поджелудочной железы разрывают большую часть пептидных связей и превращают основную массу пептидов в аминокислоты.
http://www.sportelement.ru/metodart/uid=616Есть ли все эти энзимы или их альтернативы в самом яблоке?
Доктор Хироми Шинья (Dr. Hiromi Shinya):В человеческом организме имеется более 5000 энзимов...
http://www.holytea-club.ru/enzymesИх уже открыто еще больше! А как же с теми, что в пище?! ...










